Hämoglobin ist globuläres Chromoprotein (Protein), das aus dem Protein Globin und einer Farbkomponente, der prosthetischen Gruppe Häm, besteht. Hämoglobin ist der rote Blutfarbstoff der Erythrocyten, der den Sauerstoff zu den Geweben transportiert, dort abgibt und Kohlenstoffdioxid aufnimmt, das zu den Atmungsorganen transportiert wird.
Hämoglobin besteht aus vier Untereinheiten, wobei jede Untereinheit wiederum aus einer Peptidkette besteht, die ein Häm trägt. Das Häm selbst ist eine Eisenporphyrinverbindung, in der das Eisen (Fe2+) als Zentralatom vier Liganden besitzt. Der Hämkomplex trägt keine Ladung, die oxidierte Form, das Hämin, enthält hingegen Fe3+ und ist positiv geladen. Das sauerstofffreie Hämoglobin (Hb) wird auch als »reduziertes« Hämoglobin bezeichnet, das bei Aufnahme von Sauerstoff (O2) in Hb-O2 (Oxyhämoglobin) übergeht. Seine Bedeutung als Sauerstoffträger beruht auf der Reversibilität der Hb-O2-Bindung in Abhängigkeit vom Sauerstoffpartialdruck.
In analoger Weise kann auch Kohlenstoffmonooxid (CO) an das Hämoglobin gebunden werden, dessen Affinität zu CO wesentlich höher ist als zu O2; darauf beruht der sehr langsame Zerfall von Hb-CO (Vergiftung durch Kohlenstoffmonooxid).
Hämoglobin wird vorwiegend in der Leber zu den Gallenfarbstoffen abgebaut.